Aminosavak

Az aminosavak és a fehérjék az ásványi világból az élő anyagba való áthaladás közbenső termékei.
Amint a nevük is jelzi, az aminosavak bifunkcionális szerves anyagok: az amino-funkcióból (-NH2) és a karboxil-funkcióból (-COOH) állnak; lehetnek α, β, γ, stb., attól függően, hogy az aminocsoport milyen pozícióban van a karboxilcsoporthoz képest:

A biológiailag fontos aminosavak mind α-aminosavak.
A fehérjeszerkezetek húsz aminosavból állnak.
Amint az a fentiekben bemutatott általános struktúrákból is látható, az aminosavak mindegyikének van egy közös része és egy másik része, amely jellemzi őket (általánosságban R -vel jelölve).

A húsz aminosav közül tizenkilenc optikailag aktív (eltereli a polarizált fény síkját).
A legtöbb aminosavnak csak egy aminocsoportja és egy karboxilcsoportja van, ezért ún semleges aminosavak; azokat, amelyek extra karboxilcsoportot tartalmaznak, ún sav aminosavak míg azok, akik extra aminocsoporttal rendelkeznek bázikus aminosavak.
Az aminosavak kristályos szilárd anyagok, és jól oldódnak vízben.

Néhány aminosav hiánya az étrendben komoly változásokat okoz a fejlődésben; valójában az emberi szervezet nem képes egyes aminosavak szintézisére, amelyeket pontosan esszenciálisnak neveznek (ezeket be kell vinni az étrendbe), miközben önmagában csak néhány aminosavat képes előállítani (a nem esszenciálisakat).

Az esszenciális aminosavak hiánya miatti betegségek egyike a kwashiorkor név (egy szó, amely egy afrikai nyelvjárásból származik, és lefordítva azt jelenti, hogy "első és második"); ez a betegség az elsőszülöttet érinti, de a második gyermek születése után, mert az első gyermekből hiányzik az anyatej, amely megfelelő fehérjeellátást tartalmaz. Ez a betegség tehát széles körben elterjedt az alultáplált lakosság körében, és hasmenést, étvágytalanságot okoz, amely a szervezet fokozatos gyengüléséhez vezet.

Amint már említettük, a természetes aminosavak, a glicin kivételével (ez egy R-csoport helyett hidrogénnel rendelkező a-aminosav, és a legkisebb a húsz közül), optikai aktivitással rendelkeznek legalább egy aszimmetrikus jelenléte miatt szén. A természetes aminosavakban az aszimmetrikus szén abszolút konfigurációja, amelyen csak az amino- és a karboxilcsoport kapcsolódik, az L sorozathoz tartozik;

A D-aminosavak soha nem válnak a fehérje szerkezetének részévé.
Emlékszünk erre:

DNS-transzkripció → m-RNS ---- transzláció → fehérje

A transzkripció képes L-aminosavakként kódolni; A D-aminosavak nem fehérjeszerkezetekben is megtalálhatók (pl. A baktériumok bélésfalában: a baktériumokban nincs "genetikai információ a D-aminosavak védő szerepéhez", azonban van "genetikai információ az enzimekhez" amelyek a baktériumok bélésfalával foglalkoznak).
Térjünk vissza az aminosavakhoz: az R csoport eltérő szerkezete határozza meg az egyes aminosavak egyedi jellemzőit, és specifikusan hozzájárul a fehérjék jellemzőihez.
Ezért úgy gondolták, hogy az aminosavakat az R csoport természete alapján osztják fel:

Poláris, de feltöltetlen aminosavak:

Glicin (R = H-)
Szerin (R = HO-CH2-)
Treonin

alapvető

A treoninnak két szimmetriaközpontja van: a természetben csak 2S, 3R treonin létezik.
A treonin egy esszenciális aminosav (nem tévesztendő össze a nélkülözhetetlennel: minden aminosav esszenciális), ezért az étrenddel együtt kell bevenni, azaz az azt tartalmazó élelmiszerek fogyasztásával, mert - mint már említettük - a genetikai örökség nincs jelen az emberi sejtek. képesek előállítani ezt az aminosavat (ez az örökség sok növényben és jobb esetben is jelen van).

A szerin és a treonin hidroxilcsoportja foszforilcsoporttal észterezhető (foszfoszerint és foszfotreonint kapunk), ezt az eljárást ún. foszforiláció; A foszforilezést a természetben használják a jelek fordítására a sejt belseje és külseje között.

Cisztein (R = HS-CH2-)

A cisztein szulfhidrilcsoportja könnyebben protonálható, mint a szerin hidroxilcsoportja: a kén és az oxigén egyaránt a hatodik csoportba tartozik, de a kén könnyebben oxidálható, mivel nagyobb méreteket mutat.

Tirozin [R = HO- (C6H4) -CH2-]

N.B.
(C6H4) = di-helyettesített benzolgyűrű
A szerinhez és a treoninhoz hasonlóan a hidroxilcsoport észterezhető (foszforilálható).

Aszparagin (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamin (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

Nem poláris aminosavak

hidrofób oldalcsoportjaik vannak; ebben az osztályban megkülönböztetünk:

Alifás:

Alanin (R = CH3-)
Valin (R = (CH3) 2-CH-) esszenciális
Leucin (R = (CH3) 2-CH-CH2-) esszenciális

Izoleucin (R =

) elengedhetetlen

A metionin (R = CH3-S-CH2-CH2-) esszenciális

A sejtmembránok egy lipid kettős rétegből állnak, amelyek hidrofób jellegüknek köszönhetően lehorgonyzott fehérjék, ezért alanint, valint, izoleucint és leucint tartalmaznak. A metionin viszont szinte mindig kis mennyiségben (kb. 1%) jelen lévő aminosav.

Proline

Aromás:

Fenilalanin (R = Ph-CH2-) Ph = fenil: esszenciális egyszeresen helyettesített benzol

Triptofán (R =

alapvető

Ez a két aminosav, mivel aromás, az ultraibolya sugárzás közelében (kb. 300 nm) elnyel; ezért lehetséges az UV -spektrofotometria technikájának kihasználása egy olyan ismert fehérje koncentrációjának meghatározására, amely ezeket az aminosavakat tartalmazza.

Töltött aminosavak

Ezeket viszont a következőkre osztják:

A savas aminosavak (amelyek poláris maradékai negatív töltéssel rendelkeznek 7 -es pH -n) azért vannak ilyenek, mert képesek pozitív H + töltést adni:

Aszparaginsav

Glutaminsav (R =

)

Ezek az aminosavak aszparaginból és glutaminból származnak; mind a négy létezik a természetben, és ez azt jelenti, hogy c "mindegyikük számára specifikus információ, azaz c" egy bázis triplett a DNS -ben, amely mindegyiküket kódolja.

A bázikus aminosavak (amelyek poláris maradékai pozitív töltéssel rendelkeznek 7 -es pH -n) azért vannak ilyenek, mert képesek elfogadni a pozitív H + töltést:

Lizin (R =

) elengedhetetlen

Arginin (R =

)

Hisztidin (R =

)

Vannak olyan fehérjék, amelyekben aminosavszármazékok vannak az oldalláncokban: például egy foszfoszerin lehet jelen (nincs genetikai információ, amely a foszfoszerint kódolná, csak a szeriné); a foszfoszerin egy módosítás átírás utáni: miután a fehérjeszintézis megtörtént

DNS-transzkripció → m-RNS ---- transzláció → fehérje

ilyen poszt-transzlációs módosítások fordulhatnak elő a fehérje oldalláncain.