Tripszin és kimotripszin

A tripszin és a kimotripszin két kulcsfontosságú enzim az élelmiszerfehérjék emésztésében. Mindkettőt a hasnyálmirigy termeli és szekretálja zimogénként, azaz inaktív formában; a tripszin zimogén prekurzorát tripszinogénnek, míg a kimotripszint kimotripszinogénnek nevezik.

A tripszin és a kimotripszin a proteolitikus enzimek nagy családjába tartozik (részt vesznek a fehérjék emésztésében) és az endopeptidázok alcsoportjába tartoznak. Ezek az anyagok - köztük a gyomor -pepszin és a hasnyálmirigy -elasztáz - megtámadják az aminosavlánc peptidkötéseit, és kisebb molekuláris fragmentumokat eredményeznek. A második csoportba tartozó enzimek, az exopeptidázok, befejezik a tripszin és a kimotripszin munkáját, leválasztva az egyes aminosavakat a peptidlánc végeiről; ebbe a családba tartoznak a hasnyálmirigy karboxipeptidázai (A1, A2 és B, amelyek megtámadják a karboxil -véget), de az aminopeptidázok (amelyek megtámadják az aminoterminális végét) és dipeptidázok, amelyeket mind a vékonybél nyálkahártyája termel, mind szekretál. hasonlóan a tripszin (tripszinogén) és a kimotripszin (kimotripszinogén) esetében látottakhoz, a hasnyálmirigy inaktív formában választja ki. Mindhárom esetben az enzimatikus aktiválási folyamatban részt vevő enzim az enteropeptidáz, a sejtek által termelt és kiválasztott fehérje pontosabban az enteropeptidáz specifikus a tripszinogénre, amely tripszinné alakítva a többi proteolitikus enzimet is aktiválja, beleértve ugyanazt a tripszinogént.

Emlékezzünk röviden arra, hogy a duodenum a vékonybél első része, és nem csak a hasnyálmirigy nedvei folynak bele, hanem a májlevek (epe) is, amelyek elengedhetetlenek a pH -korrekcióhoz és a lipidemésztéshez.

A tripszin és a kimotripszin közötti funkcionális különbségek egyszerűen a sajátosságukra vonatkoznak, vagyis arra a képességre, hogy csak a specifikus aminosavak által létrehozott kötéseket ismerjék fel és hasítsák fel. A tripszin mindenekelőtt az alapvető aminosavakat (például arginint és lizint) kötő peptidkötésekre hat, míg a kimotripszin elsősorban a tirozint, fenilalanint, triptofánt, leucint és metionint tartalmazó kötéseket hidrolizálja.

A különböző proteolitikus enzimeknek köszönhetően, a gyomorsav hozzájárulásával az étrend fehérjéi - eredetileg több tucat aminosavból álltak össze - dipeptidekre, tripeptidekre és szabad aminosavakra bomlanak, amelyek mind könnyen felszívódó anyagok, amelyek a a májba szállított bélnyálkahártya.

Tripszin és kimotripszin a székletben

A kimotripszin és a tripszin meghatározását a székletben használják, és különösen a múltban, az exokrin hasnyálmirigy működőképességének közvetett tesztjeként. Ha e mirigy szintjén valami nem működik megfelelően, logikus a tripszin és a kimotripszin szintézisének csökkenése, amely szintén széklethiányos lesz. A teszt jó érzékenységű, de terheli a hamis pozitív és hamis negatív valódi kockázatot. A hashajtók használata például csökkenti az enzimek koncentrációját a székletben, míg a hasnyálmirigy emésztő kivonatainak (például pankreatin) vagy zöldségek (például ananászszár, papaya, papain és bromelain) bevitele hamis negatív eredményeket okoz. a bélflóra enyhén befolyásolja a tripszin és a kimotripszin mennyiségét is, amelyek változatlanul érkeznek a székletbe, ezért az antibiotikumok használata hamis negatív eredményeket eredményezhet; ellenkezőleg, divertikulózis és más, a baktériumok szaporodását elősegítő állapotok jelenlétében hamis pozitív eredményeket lehet rögzíteni.

A tripszin és a kimotripszin vizsgálat klasszikus alkalmazása a székletben a hasnyálmirigy -elégtelenség kimutatása cisztás fibrózisban szenvedő betegeknél. Ennek a betegségnek az egyik következménye a tripszin és más emésztő enzimek normális szállításának károsodása a hasnyálmirigyből. A nyombélbe emiatt születéskor a cisztás fibrózisban szenvedő gyermek székletét különösen tömörítik, egészen addig, amíg bélelzáródást nem okoznak.